Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Взаимодействие аминокислот:

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями :
Образуются соли :

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами :

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир . Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком :

Образуются амиды :

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот :

• Бесцветные
• Имеют кристаллическую форму
• Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
• Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
• Аминокислоты имеют свойство оптической активности
• Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
• Нелетучие
• Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

I. По числу функциональных групп

Моноаминомонокарбоновые кислоты

простейший представитель:

Моноаминодикарбоновые кислоты

Например:

Диаминомонокарбоновые кислоты

Например:

II. По взаимному положению карбоксильной и аминогруппы

-α-аминокислоты

- β-аминокислоты

- γ-аминокислоты

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Белки представляют собой природные полимеры, макромолекулы которых построены из большого числа остатков 20 различных α-аминокислот. В биохимии для аминокислот используют, как правило, короткие тривиальные названия и трехбуквенные обозначения.

Моноаминомонокарбоновые кислоты

	Аминоэтановая, или аминоуксусная кислота, или глицин (гликокол)
	2-аминопропановая, или α-аминопропионовая кислота, или аланин
	2-амино-З-гидроксипропановая, или α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, или серин
	2-амино-З-меркаптопропановая кислота, или β-меркаптоаланин, или цистеин
	2-амино-З-фенилпропановая кислота, или β-фенилаланин, или фенилаланин
	2-амино-3-(4-гидроксифенил)-пропановая кислота, или β-(n-гидроксифенип)-апанин, или тирозин
	2-амино-З-метилбутановая, или α-аминоизовалериановая кислота, или валин

Моноаминодикарбоновые кислоты

Диаминомонокарбоновая кислота

Классификация природных аминокислот

I. Заменимые аминокислоты - могут синтезироваться в организме человека. К ним среди вышеперечисленных относятся: глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

II. Незаменимые аминокислоты - не могут синтезироваться в организме человека, должны поступать в организм в составе белков пищи. Фенилаланин, валин, лизин - представители незаменимых аминокислот.

Физические свойства

Большинство аминокислот - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Температуры плавления разных аминокислот лежат в пределах 230-300°C.

Химические свойства

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, что обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH 2) характера.

1. Взаимодействие с основаниями

2. Взаимодействие с кислотами

3. Образование внутренних солей (биполярных ионов)

В водных растворах аминокислоты существуют в виде равновесных смесей молекул и биполярных ионов, которые в кислой среде переходят в катионную форму, а в щелочной среде - в анионную форму.

а) Моноаминомонокарбоновые кислоты

При образовании внутренних солей моноаминомонокарбоновых кислот характер среды не изменяется. Поэтому эти аминокислоты называются нейтральными. Суммарный заряд внутренних солей таких кислот равен нулю.

При добавлении кислоты (Н +) карбоксилат-ион протонируется и остается только положительный заряд на группе -NH

б) Моноаминодикарбоновые кислоты

При образовании внутренних солей моноаминодикарбоновых кислот образуется избыток ионов водорода, поэтому водные растворы этих кислот имеют рН

в) Диаминомонокарбоновые кислоты

При образовании внутренних солей диаминомонокарбоновых кислот образуется избыток гидроксид-ионов, поэтому их водные растворы имеют рН > 7. Такие аминокислоты называются основными. Суммарный заряд внутренних солей основных аминокислот положительный.

4. Образование пептидов

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются дипептиды:

При взаимодействии двух разных аминокислот образуется смесь четырех дипептидов; например:

Дипептид, присоединяя еще одну молекулу аминокислоты, может образовать трипептид. Аналогично из трипептида можно получить тетрапептид и т. д.

5. Образование производных по карбоксильной группе

Как и карбоновые кислоты, аминокислоты могут образовывать сложные эфиры, хлорангидриды и др. Например:

6. Поликонденсация ε-аминокапроновой кислоты

Способы получения

1. Аммонолиз α-галогенкарбоновых кислот

2. Гидролиз белков

Аминокислоты – это производные органических кислот, со­держащие в радикале одну или несколько аминогрупп (NH 2).

По рациональной номенклатуре их названия имеют приставку «амино» и буквы греческого алфавита (α-, β-, γ- и т.д), указывающие положение аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

4-аминобутановая

(γ-аминомасляная)

В состав белков входят α-аминокислоты, которым дают триви­альные названия.

Аминокислоты подразделяются на моноаминокарбоновые, диаминокарбоновые, аминодикарбоновые, ароматические и гете­роциклические: СН 3 –CHNH 2 –СООН аланин (α-аминопропионовая кислота);H 2 N–(СН 2) 4 –CHNH 2 –СООН лизин (α,ε-диаминокапроно­вая кислота); СООН–СН 2 –CHNH 2 –СООН аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота); С 6 Н 5 –СН 2 –CHNH 2 –СООН фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота);

(пирролидин-α-карбоновая кислота).

Все α-аминокислотны, часто встречающиеся в живых орга­низмах, имеют тривиальные названия, которые обычно и употребляются в литературе.

Свойства аминокислот. Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества, как правило, сладковатого вкуса, легко растворимые в воде.

В зависимости от количества амино- или карбоксильных функ­циональных групп в аминокислоте она может обладать основными (лизин) или кислотными свойствами (аспарагиновая кислота).

Аминогруппа и карбоксильная группа способны образовывать биполярный ион или внутреннюю соль:

NH 2 –СН 2 –СООН →NH 3 + –СН 2 –СОO – .

Наличие –NН 2 и –СООН групп в составе аминокислот обу­словливают их амфотерные свойства (взаимодействуют как с осно­ваниями, так и с кислотами).

H 2 N–СН 2 –СООН +NaOH→H 2 N–СН 2 –COONa+ Н 2 О

натриевая соль глицина

H 2 N–CH 2 –СООН +HCl→Cl –

хлористоводородная соль глицина

Со спиртами аминокислоты образуют сложные эфиры.

H 2 N–СН 2 –СООН + НОСН 3 NH 2 –СН 2 –СООСН 3 + Н 2 О

метиловый эфир глицина

Характерно образование внутрикомплексных солей меди; реак­ция может использоваться при выделении аминокислот.

медная соль глицина

При нагревании α-аминокислоты превращаются в 1,4-дикетопиперазины.

β-Аминокислоты при нагревании легко теряют аммиак, образуя непредельные кислоты.

акриловая кислота

γ, δ, ε-Аминокислоты при нагревании превращаются в цикличе­ские амиды – лактамы.

ε-аминокапроновая кислота капролактам

Основная масса этого продукта используется для получения полиамидного волокна – капрона.

Аминокислоты, содержащие аминогруппу в α-положении, под­вергаются реакции дегидратации с образованием полипептидов.

глицин аланин цистеин

Название полипептида составляется из названий радикалов ки­слот и полного названия кислоты, в которой сохраняется карбок­сильная группа.

Способы получения. Получать аминокислоты можно при гид­ролизе белков или из галогенопроизводных кислот при действии аммиака:

α-бромпропионовая кислота аланин

α-Аминокислоты входят в состав белковой составляющей пищи и делятся на заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться организмом человека или животного. Незаменимые аминокислоты (метионин, валин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, триптофан, лизин, треонин) не образуются в живом организме и для его нормальной жизнедеятельности должны поступать с пищей. Например, недостаток лизина сказывается на кроветворной функции и кальцификации костей; метионин обладает противосклеротическим действием; триптофан важен для процесса роста, обмена веществ.

Природным источником получения α-аминокислот являются белковые вещества (при гидролизе).

Аминокислоты входят в состав растений, микроорганизмов, животных и человека и играют громадную роль в процессах жизнедеятельности организмов.

Белки – это природные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из α-аминокислот, связанных пептидными связями, то есть белки являются полипептидами.

остаток остаток остаток

аланина серина цистеина

Белки широко распространены в природе, особенно много их в организмах животных и человека. Большое количество белков со­держится в костях, хрящах, мышцах, в нервных тканях. Из белков состоят волосы, шерсть, перья, чешуя рыб, копыта, рога и т.п. Белки содержатся в яйцах птиц, входят в состав молока, крови и др. Ферменты, гормоны, вирусы также имеют белковую природу.

Строение белков. Все белки содержат углерод, водород, ки­слород, азот (режеS,P,Fe).

Молекулярный вес белков чрезвычайно велик – от 5000 до мно­гих миллионов.

Последовательность, с которой соединяются остатки α-амино­кислот в цепи, называется первичной структурой белка. Она строго уникальна для каждого вида белка.

Полипептидная цепь обычно имеет форму спирали. Склон­ность полипептидной цепи к скручиванию в спираль предопреде­ляется первичной структурой белка, но её прочность определяется образованием водородных связей между группами
и –NH– соседних витков спирали.

Например:

Особенность скручивания полипептидных цепей белковых мо­лекул в спираль называется вторичной структурой белков.

Витки спирали могут так или иначе складываться или сгибаться вследствие наличия дисульфидных мостиков –S–S–, удержи­вающих в непосредственной близости те или иные витки, эту роль могут выполнять и водородные связи. В результате такого складывания участков спирали создаётся подобие клубка. Эта форма строения белков называетсятретичной структурой.

В молекулах некоторых белков образуется по несколько таких «клубков» (глобул), вследствие чего возникает четвертичная структура. Связи, соединяющие субъединицы белка в молекулу с четвертичной структурой, – это не ковалентные, а более слабые связи, например водородные (как в молекуле гемоглобина), ионные или так называемые гидрофобные взаимодействия. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей, соединяющих субъединицы, обладают способностью обратимо диссоциировать на субъединицы. При этом может исчезать ферментативная активность белков.

Классификация белков. Белки делятся на две основные груп­пы: протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Протеины состоят только из аминокислот и при гидролизе не образуют других продуктов. Протеиды состоят из белковой части, построенной из α-аминокислот, и из небелковой части (простетической группы). При гидролизе эти белки, кроме α-аминокислот, поставляют и другие вещества: углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения, красящие вещества и т.п.

К протеинам относится ряд простых белков, имеющих различ­ную растворимость в разных растворителях.

Альбумины – белки, растворимые в воде, не осаждаются насы­щенным раствором хлорида натрия, но осаждаются насыщенным раствором сульфата аммония, свёртываются при нагревании. Представители: альбумины яйца, молока, сыворотки крови, белки ферментов и семян растений.

Глобулины – белки, нерастворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах; свёртываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представи­тели: глобулины молока, яйца, крови, белка мышц (миозин), семян растений.

Проламины – белки, растворимые в 70–80%-ном спирте, нерас­творимые в воде и безводном спирте. Не свёртываются при кипячении. Представители: белки злаков (глиадин – в пшенице, зеин – в кукурузе).

Глютелины – растительные белки, нерастворимые в нейтраль­ных солевых растворах и в этиловом спирте; растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся, главным образом, в семенах злаков. Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от слова клейковина).

Гистоны – белки основного характера, так как содержат значи­тельное количество диаминокислот, растворимые в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимые в разбавленных щелочах. Обычно представляют белковые части сложных белков. Представители: глобин – белок, входящий в состав гемоглобина.

Протамины – наиболее простые из природных белков с низкими молекулярными массами; состоят преимущественно из диами­нокислот и являются сильными основаниями. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Представители протаминов обнаружены в сперматозоидах рыб, в составе сложных белков – нуклеопротеидов.

Альбуминоиды (склеропротеины) – белки, резко отличающиеся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при дли­тельной обработке концентрированными кислотами и щелочами с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опор­ные и покровные функции, в растениях не встречаются. Пред­ставителями склеропротеинов являются: фиброин – белок шёлка; кератин – белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; коллаген – белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей.

Протеиды – сложные белки, подразделяющиеся на подгруппы в зависимости от характера простетической (небелковой) части.

Фосфопротеиды – белки, содержащие в качестве простетической группы остаток фосфорной кислоты. Представители: казеин – белок молока, вителлин – белок, входящий в состав желтка куриного яйца.

Нуклеопротеиды – белки, в которых собственно белковая часть связана с нуклеиновыми кислотами, а последние при гидролизе образуют фосфорную кислоту, гетероциклические соединения и углевод. Нуклеопротеиды входят в состав ядер растительных и животных клеток.

Хромопротеиды – вещества, в которых белковая часть соедине­на с красящим веществом. Представитель: гемоглобин крови, при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество – гем.

Глюкопротеиды – белки, у которых белковая часть соединена с углеводом. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.

Липопротеиды – соединения белков с липидами; к последним относятся жиры, фосфатиды и др. Липопротеиды содержатся в протоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белковые вещества классифицируют также по форме их моле­кул, подразделяя на две группы:

а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых име­ют нитевидную форму; к ним относятся фиброин шёлка, кератин шерсти, миозин мышц;

б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся альбумины, глобулины и ряд сложных белков.

Пищевая ценность белков обусловлена качественным и количе­ственным составом входящих в них аминокислот. Различают полноценные и неполноценные белки.

Полноценные белки содержат все незаменимые аминокислоты (казеин молока, яичный альбумин, белок мяса).

Неполноценными называют белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот (зеин кукурузы, желатин).

Свойства белков. Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это твёрдые аморфные вещества, имеющие вид белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шёлка (фиброин) – прочные волокна. Некоторые белки получены в кри­сталлическом состоянии (гемоглобин крови), многие имеют конси­стенцию вязких жидкостей или студней.

Все белки не растворяются в безводном спирте и других орга­нических растворителях. Многие белки растворяются в воде и в разбавленных растворах солей, но образуют не истинные, а коллоидные растворы. Существуют белки, совершенно нерастворимые в воде.

Растворы природных белков оптически активны (в основном обладают левым вращением).

Белки, подобно аминокислотам, амфотерны и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями:

H 3 N + –R–COO – + H + + Cl – NH 3 + –R–COOH + Сl – ;

H 3 N + –R–COO – + Na + + OH – NH 2 –R–COO – + Na + + H 2 O.

В присутствии кислот белковые молекулы несут положитель­ный заряд и при электролизе передвигаются к катоду, в присутствии щелочей белковые молекулы несут отрицательный заряд и передвигаются к аноду. При определённом значении рН в растворе будет содержаться минимальное количество катионов и анионов белка; в этих условиях передвижение молекул белка при электрофорезе не происходит. Значение рН раствора, при котором в растворе белка содержится минимальное количество катионов и анионов, называется изоэлектрической точкой. Для различных белков значение изоэлектрической точки неодинаково. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при рН=4,8, для белка пшеницы (глиадина) – при рН=9,8.

Для всех белков характерны некоторые общие свойства: реак­ции осаждения из растворов и цветные реакции.

Осаждение белков из растворов. При добавлении к водным растворам белков концентрированных растворов минеральных солей (например, (NH 4) 2 SO 4) белки осаждаются, аналогично действует на белок спирт, ацетон. Во всех этих случаях белки не изменяют своих свойств и при разбавлении водой вновь переходят в раствор. Этот процесс называетсявысаливанием.

При нагревании многие белки свёртываются (например, яичный белок) и тоже осаждаются из растворов, но теряют способность растворяться в воде. При этом происходит значительное изменение свойств белков. Этот процесс необратимого осаждения белков называется денатурацией. Денатурацию могут вызывать соли тяжёлых металлов (CuSO 4 ,Pb(CH 3 COO) 2 ,HgClи др.), концентрированные кислоты (HNO 3 ,H 2 SO 4 ,CH 3 COOH, пикриновая, хлоруксусная), едкие щёлочи (КОН,NaOH), фенол, формалин, таннин и др.

Денатурацию белка вызывают также различные виды излучений (ультрафиолетовое, радиоактивное и т.п.). При денатурации разрушается четвертичная, третичная, вторичная структуры; первичная структура при этом обычно сохраняется, то есть разрушение пептидных связей не происходит. Первичная структура белка разрушается при гидролизе белка, что и происходит в процессе усвоения белковой пищи. В желудочно-кишечном тракте под действием ферментов белки пищи расщепляются через ряд промежуточных продуктов до аминокислот. Из комбинации полученных аминокислот в организме создаются необходимые ему белки. Неиспользованные остатки белков подвергаются разрушению до более простых соединений и выводятся из организма.

Цветные реакции белков.

1. Биуретовая реакция.

При взаимодействии с солями меди (CuSO 4) в щелочной среде все белки дают фиолетовое окрашивание. Эта реакция является качественной на пептидные связи и подтверждает наличие их в белках и полипептидах. Для различных полипептидов окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, неодинакова: дипептиды дают синюю окраску, трипептиды–фиолетовую, а более сложные полипептиды–красную.

2. Ксантопротеиновая реакция.

При нагревании растворов белков с концентрированной азот­ной кислотой (HNO 3) они окрашиваются в жёлтый цвет. Реакция объясняется наличием в белках аминокислот, содержащих арома­тические углеводородные радикалы (С 6 Н 5 –), которые при взаимо­действии с азотной кислотой образуют нитросоединения, окрашен­ные в жёлтый цвет.

3. Цистиновая реакция (сульфгидрилъная).

Если прокипятить раствор белка с избытком едкого натра и прибавить несколько капель раствора ацетата свинца Рb(СН 3 СОО) 2 , то появляется буро-чёрное окрашивание или осадок.

Белок + NaOHNa 2 S+ др. вещества.

Na 2 S + Pb(CH 3 COO) 2 → PbS↓ + 2CH 3 COONa.

Реакция подтверждает наличие слабо связанной серы в белках.

Имеется и ряд других качественных реакций на белок.

Значение и применение белков. Белки являются важнейшей составной частью пищевых продуктов. Более 50% белков в рационе питания человека должны составлять белки животного происхождения. Взрослому человеку в сутки требуется 80–100 г белка, а при большой физической нагрузке – 120 г и более.

Белковые вещества находят широкое применение в производ­стве промышленных товаров (изделия из кожи, шерсти, меха, шёлка), в производстве клея, желатина, пластмасс (галалита), искусственной шерсти, для приготовления светочувствительных эмульсий в фотопромышленности и др.

Многие лекарственные препараты имеют белковую природу (инсулин, панкреотин и др.). Особо следует выделить биологические катализаторы – ферменты, также являющиеся белковыми веществами. Часто присутствуя лишь в ничтожных количествах, они способствуют быстрым химическим превращениям огромных количеств различных веществ в очень мягких условиях (низкая температура и т.д.).

Вирусы, бактерии также имеют белковую природу. Поэтому при консервировании пищевых продуктов, лечении различных заболеваний используют препараты, которые денатурируют белковые вещества (салициловая кислота, аспирин, салол, таннин, различные полифенолы, уксусная кислота и др.).

Белки являются веществами, совершенно необходимыми для жизни животных, растений, микроорганизмов. Сама жизнь является процессом сложных превращений белковых веществ.

Аминокислоты содержат амино - и карбоксильную группы и проявляют все свойства, характерные для соединений с такими функциональными группами. При написании реакций аминокислот пользуются формулами с неионизированными амино- и карбоксигруппами.

1)реакции по аминогруппе. Аминогруппа в аминокислотах проявляет обычные свойства аминов: амины являются основаниями, а в реакциях выступают в роли нуклеофилов.

1. Реакция аминокислот как основания. При взаимодействии аминокислоты с кислотами образуются аммонийные соли:

хлоргидрат глицина, хлороводородная соль глицина

2. Действие азотистой кислоты. При действии азотистой кислоты образуются гидроксикислоты и выделяется азот и вода:

Эту реакцию используют для количественного определения свободных аминных групп в аминокислотах, а также и в белках.

3.Образование N - ацильных производных, реакция ацилирования.

Аминокислоты реагируют с ангидридами и галогенангидридами кислот, образуя N - ацильные производные аминокислот:

Бензиловый эфир натриевая соль N карбобензоксиглицин - хлормуравьиной глицина

Ацилирование - один из способов защиты аминогруппы. N-ацильные производные имеют большое значение при синтезе пептидов, так как N-ацилпроизводные легко гидролизуются с образованием свободной аминогруппы.

4.Образование оснований Шиффа. При взаимодействии a - аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины (основания Шиффа) через стадию образования карбиноламинов:

аланин формальдегид N-метилольное производное аланина

5.Реакция алкилирования. Амииногруппа в a -аминокислоте алкилируется с образованием N – алкилпроизводных:

Наибольшее значение имеет реакция с 2,4 - динитрофторбензолом. Получаемые динитрофенильные производные (ДНФ-производные) используются при установлении аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Взаимодействие a- аминокислот с 2,4-динитрофторбензолом является примером реакции нуклеофильного замещения в бензольном ядре. За счет наличия в бензольном кольце двух сильных электроноакцепторных групп галоген становится подвижным и вступает в реакцию замещения:

2,4 – динитро -

фторбензол N - 2,4 - динитрофенил - a - аминокислота

(ДНФБ) ДНФ - производные a - аминокислот

6.Реакция с фенилизотиоцианатом. Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов. Фенилизотиоцианат является производным изотиоциановой кислоты H-N=C=S. Взаимодействие a - аминокислот с фенилизотиоцианатом протекает по механизму реакции нуклеофильного присоединения. В образовавшемся продукте далее осуществляется внутримолекулярная реакция замещения, приводящая к образованию циклического замещенного амида: фенилтиогидантоин.

Циклические соединения получаются с количественным выходом и представляют собой фенильные производные тиогидантоина (ФТГ - производные) - аминокислот. ФТГ - производные различаются строением радикала R.

Кроме обычных солей a- аминокислоты могут образовывать в определенных условиях внутрикомплексные соли с катионами тяжелых металлов. Для всех a - аминокислот очень характерны красиво кристаллизующиеся, интенсивно окрашенные в синий цвет внутрикомплексные (хелатные) соли меди):
Этиловый эфир аланина

Образование сложных эфиров - один из методов защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов.

3.Образование галогенангидридов. При действии на a- аминокислоты с защищенной аминогруппой оксидихлоридом серы (тионилхлоридом) или оксид-трихлоридом фосфора (хлорокисью фосфора) образуются хлорангидриды:

Получение галогенангидридов - один из способов активации карбоксильной группы в пептидном синтезе.

4.Получение ангидридов a - аминокислот. Галогенангидриды обладают очень высокой реакционной способностью, что снижает селективность реакции при их использовании. Поэтому более часто используемый способ активации карбоксильной группы в синтезе пептидов - это превращение ее в ангидридную. Ангидриды по сравнению с галогенангидридами кислот обладают меньшей активностью. При взаимодействии a- аминокислоты, имеющей защищенную аминогруппу, с этиловым эфиром хлормуравьиной кислоты(этилхлорформиатом) образуется ангидридная связь:

5. Декарбоксилирование. a - Аминокислоты, имеющие две электроноакцепторные группы при одном и том же атоме углерода, легко декарбоксилируются. В лабораторных условиях это осуществляется при нагревании аминокислот с гидроксидом бария.Эта реакция протекает в организме при участии ферментов декарбоксилаз с образованием биогенных аминов:

нингидрин

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании a- аминокислот образуются циклические амиды, называемые дикетопиперазинами:

Дикетопиперазин

g - и d - Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются с образованием внутренних амидов, лактамов:

g - лактам (бутиролактам)

В тех случаях, когда амино - и карбоксильная группы разделены пятью и более углеродными атомами, при нагревании происходит поликонденсация с образованием полимерных полиамидных цепей с отщеплением молекулы воды.

Которая выполняет важные биологические функции в живых организмах, участвует в биосинтезе белка, отвечает за нормальную деятельность нервной системы и регулирует обменные процессы. Аминоуксусную кислоту, выведенную искусственным путем, используют в фармацевтике, медицине и пищевой промышленности.

Пищевая добавка Е640 объединяет под одним маркировочным номером аминоуксусную кислоту (глицин) и его натриевую соль – соединения, которые применяют для оптимизации вкуса и аромата продуктов. Добавка безопасна и официально разрешена в большинстве стран мира.

Глицин и его натриевая соль: общая информация

Глицин, известный также как аминоуксусная или аминоэтановая кислота, относится к ряду заменимых аминокислот – простейших органических структур, которые входят в состав белков и их соединений. Вещество, полученное искусственным путем, представляет собой бесцветный порошок без запаха и отличается сладковатым вкусом.

В промышленных масштабах глицин добывают путем соединения хлоруксусной кислоты и аммиака. Аминоуксусная кислота, в свою очередь, обладает свойством образовывать сложные соли (глицинаты) с ионами металлов.

Глицинат натрия – соль натрия и аминоуксусной кислоты, которая также является веществом синтетического происхождения. Несмотря на то, что глицин и его соль – разные химические соединения, в пищевой промышленности они выполняют идентичные функции модификаторов вкуса и аромата, объединены под одним маркировочным номером и рассматриваются как добавка Е640.

Общие сведения о глицине как химическом соединении и пищевой добавке

Наименование	Глицин (Glycine)
Синонимы	Аминоуксусная (аминоэтановая) кислота, гликокол (устар.)
Группа	Заменимые аминокислоты
Химическая формула	NH 2 – CH 2 – COOH
Структура	Мелкие моноклинные кристаллы (кристаллообразный порошок)
Цвет	Белый (бесцветный)
Запах	Отсутствует
Вкус	Сладкий
Растворимость	Полностью растворим в , частично – в . Не растворяется в эфире
Код добавки	Е640 (включая натриевую соль)
Происхождение	Синтетическое
Токсичность	Безопасен при употреблении в пределах нормы
Области применения	Пищевая промышленность, фармацевтика, медицина, косметология

Биологическая роль глицина и его источники

Глицин встречается в составе белковых молекул гораздо чаще остальных аминокислот и выполняет важнейшие биологические функции. В организме человека эта аминокислота синтезируется путем переаминирования (обратимого перенесения аминогруппы) глиоксилата или ферментативного расщепления холина и серина.

Аминоуксусная кислота является предшественницей порфиринов и пуринов, биосинтез которых происходит в живых клетках, однако биологическая роль этого соединения не ограничивается этими функциями. Глицин также является нейромедиатором, который участвует в передаче нервных импульсов, регулирует выработку других аминокислот и оказывает «тормозящее» воздействие на нейроны и мотонейроны.

Организм здорового человека самостоятельно синтезирует аминокислоты в необходимых количествах, поэтому необходимость в их употреблении в составе лекарственных средств и биологически активных добавок, как правило, отсутствует. Пищевыми источниками аминоуксусной кислоты являются продукты животного происхождения (говяжья печень и ), орехи и некоторые фрукты.

Влияние глицина и его натриевой соли на организм человека

Аминоуксусная кислота как нейромедиатор выполняет регуляторные функции и влияет в первую очередь на центральную и периферийную нервную систему. Глицин обладает ноотропными свойствами, нормализует обмен веществ, активизирует защитные функции ЦНС и оказывает мягкое успокаивающее действие.

Положительное влияние глицина на организм человека:

• снижение эмоционального напряжения, тревожности, стресса, агрессивности;
• улучшение настроения и нормализация сна;
• расслабление мышц и снятие судорог;
• повышение работоспособности;
• ослабление побочных эффектов приема психотропных препаратов;
• уменьшение выраженности вегетососудистых расстройств;
• снижение тяги к алкоголю и сладкому.

В составе добавки Е640 глицин и его соль не обладают вышеуказанными свойствами и не оказывают ни положительного, ни отрицательного воздействия на организм человека при употреблении в пределах нормы. Пищевая добавка не представляет угрозы здоровью, но в случае индивидуальной непереносимости может спровоцировать аллергическую реакцию.

Потенциальную опасность могут представлять примеси в составе добавки и некачественные продукты питания, при изготовлении которых применяются оптимизаторы вкуса и аромата.

Применение глицина и его натриевой соли

Области применения глицина и глицината натрия ограничиваются в основном пищевой промышленностью, медициной и фармацевтикой. Тем не менее, аминоуксусная кислота нашла применение и в косметической отрасли благодаря гипоаллергенности и антиоксидантному действию.

Косметические средства, содержащие добавку Е640:

• лечебные шампуни для ослабленных волос и средства против облысения;
• антивозрастная косметика, увлажняющие кремы и маски для всех типов кожи;
• очищающие сыворотки и тоники;
• губные помады и бальзамы.

Измельченные таблетки глицина можно использовать при изготовлении домашних средств для ухода за кожей, добавлять в увлажняющие маски и кремы. Аминоуксусная кислота способствует проникновению ценных питательных компонентов в глубокие слои дермы и усиливает эффект лечебной косметики.

Добавка Е640 в пищевой промышленности

Глицин и глицинат натрия активно используются в технологических процессах изготовления ликероводочных напитков. Добавка Е640 в частности входит в состав элитной водки, что позволяет нейтрализовать неприятный запах и смягчить резкий вкус. Существует также мнение, что присутствие глицина в спиртных напитках помогает снизить токсическое действие алкоголя на нервную систему и предотвращает похмелье.

Продукты питания, в составе которых можно встретить добавку Е640:

• крепкие алкогольные напитки;
• джемы, варенья, желе, ;
• пакетированные соки с мякотью;
• обогащенная поваренная ;
• спортивные витаминизированные напитки;
• соусы, приправы и пряности.

Аминоуксусная кислота применяется не только для оптимизации вкусовых качеств и транспортировки биологически активных веществ, но и в качестве антибактериального средства. В частности, ею обрабатывают мясо, рыбу и морепродукты для обезвреживания опасной кишечной палочки.

Использование в медицинских целях

Глицин активно применяется для лечения и профилактики заболеваний, связанных с центральной и периферийной нервной системой. Это вещество входит в состав фармацевтических препаратов ноотропного, седативного, противосудорожного и снотворного действия, обладает слабо выраженным антидепрессивным и транквилизирующим эффектом.

Медицинские показания к применению аминоуксусной кислоты как лекарственного средства:

• сниженная умственная работоспособность, нарушения сна и памяти;
• эмоциональное напряжение, стрессовые ситуации, неврозы;
• эмоциональная нестабильность и повышенная возбудимость;
• последствия ишемического инсульта, черепно-мозговых травм и нейроинфекций;
• вегетососудистая дистония, ишемия;
• повышенный мышечный тонус, мышечные судороги;
• алкогольная и наркотическая зависимость, токсическое действие препаратов, угнетающих ЦНС.

Доказано, что употребление 3 г глицина в сутки положительно влияет на умственные способности и общее эмоциональное состояние человека, снимает сонливость в дневное время и нормализует ночной сон. Препарат также назначают беременным для снижения тревожности, детям и подросткам, которые испытывают трудности с социальной адаптацией и концентрацией внимания.

Добавка Е640 и законодательство

Оптимизатор вкуса и запаха Е640 применяют при производстве продуктов питания в большинстве стран мира, однако информация о добавке в Кодекс Алиментариус отсутствует. Случаев отравления глицином и глицинатом натрия при употреблении в пищу зарегистрировано не было, поэтому модификатор Е640 считается безопасным.

Добавка входит в список официально разрешенных к использованию в пищевой промышленности на территории Евросоюза, США и Канады. Законодательство Российской Федерации и Беларуси также допускает наличие Е640 в продуктах в пределах допустимых норм, установленных СанПиН. Данных об использовании Е640 как усилителя вкуса и ароматизатора на территории Украины нет.

Несмотря на то, что глицин и его соль не оказывают токсического влияния на организм человека и разрешены к использованию, продукты, в составе которых присутствует Е640, сложно назвать полезными. Большинство вкусовых добавок и ароматизаторов используется для привлечения внимания покупателя к продукции низкого качества, употребление которой следует свести к минимуму.